martes, 17 de febrero de 2009

EFECTO DEL TRATAMIENTO TÉRMICO DE LA PROTEÍNA

Tellería et al. (1976) determinaron el efecto térmico de la proteína en cuatro variedades de quinua: blanca, Sajama y colorada. La Tabla 11, muestra el efecto del lavado y del calor sobre la desnaturalización de la proteína. El proceso del lavado y remojo libera algunos aminoácidos del episperma que están enlazados con carbohidratos complejos (celulosa, hemicelulosa, beta-glucanos y glucofructanos, pentosanos); glucósidos (saponinas) o glucoproteínas (lectinas). Con el proceso térmico, se facilita la digestibilidad de la proteína y de los almidones del grano de quinua (gelatinización). Se entiende por desnaturalización de una proteína a la alteración irreversible de la conformación nativa (estructura secundaria, terciaria, cuaternaria), que se produce sin la ruptura de enlaces covalentes (con excepción de los enlaces disulfuro).

La preparación de la quinua, no escapa de las alteraciones químicas que se producen en toda proteína, cuyo tipo y magnitud dependen de diversos parámetros: la variedad de quinua, las condiciones del procesamiento tales como temperatura, pH y presencia de oxígeno. Los resultados de estas reacciones pueden alterar el valor biológico de la proteína. Por ejemplo: a) transformación de los aminoácidos esenciales en compuestos derivados, que no pueden ser utilizados por el organismo; b) disminución de la digestibilidad por uniones intra y intercatenarias y c) destrucción de aminoácidos esenciales.

En algunas regiones los campesinos desamargan la quinua sometiendo el grano al calor y luego la lavan. Este proceso de tostado con calor seco es utilizado por algunas empresas para eliminar la cáscara que contiene saponinas (Tapia, 1997). Después del tostado los granos de la quinua adquieren una coloración marrón que es producto de la presencia de azúcares reductores que producen una reacción de Maillard entre los grupos epsilon-amino de los restos de lisina, que en presencia de glucosa conducen a la formación de epsilon-N-desoxi-fructosil-1- lisina ligadas a las proteínas. La lisina en esta forma no es biológicamente útil.

En el proceso de desaponificación por tostado y posterior uso de fricción simple con ClNa (Tapia, 1997), el pH alcalino produce pérdida de lisina, cistina, serina, treonina, arginina y otros aminoácidos (Belitz et al., 1997) y se forman ornitina, aloisoleucina y lisinoalanina como nuevos productos.

El uso del lavado casero y los procesos húmedos industriales para la extracción de las saponinas parecen ser los más adecuados, como lo confirma el estudio de Tellería (Tabla 11). Sin embargo, no se pueden extrapolar totalmente estos resultados cuando se prepara una comida a base de grano de quinua, porque en la preparación intervienen otros factores culinarios.

TABLA 11. Composición de aminoácidos de cuatro variedades de granos integrales de quinua lavados y sometidos a cocción de 87 ºC (mg de aminoácidos/g de proteína)

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Quinua el Grano de Oro

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